Abstracto
- Entamoeba histolytica es un protozoo parásito anaeróbico y el agente causal de la amebiasis. E. histolytica expresa proteínas que son estructuralmente homólogas a las proteínas humanas y las utiliza como factores de virulencia. Hemos demostrado previamente que E. histolytica se une al interferón gamma exógeno (IFN-γ) en su superficie, y en este estudio, exploramos si el IFN-γ exógeno podría modular la virulencia del parásito. Identificamos una proteína similar al receptor de IFN-γ en la superficie de los trofozoítos de E. histolytica utilizando un anticuerpo anti-receptor 1 de IFN-γ (IFN-γR1) y realizando inmunofluorescencia, transferencia Western, secuenciación de proteínas y análisis in silico . El acoplamiento del IFN-γ humano a la proteína similar al receptor de IFN-γ en los trofozoítos vivos de E. histolytica aumentó significativamente la expresión de la cisteína proteasa A1 de E. histolytica ( Eh CP-A1), Eh CP-A2, Eh CP -A4, Eh CP-A5, amebapora A (APA), ciclooxigenasa 1 ( Cox-1 ), Gal-lectina ( Hgl ) y peroxirredoxina ( Prx ) de manera dependiente del tiempo. La señalización de IFN-γ a través de la proteína similar al receptor de IFN-γ mejoró la eritrofagocitosis de los glóbulos rojos humanos de E. histolytica , que fue anulada por el inhibidor de STAT1 fludarabina. El IFN-γ exógeno mejoró la quimiotaxis de E. histolytica , su eliminación de células colónicas Caco-2 y hepáticas Hep G2, y la formación de abscesos hepáticos amebianos en hámsteres. Estos resultados demuestran que E. histolytica expresa una proteína superficial similar al receptor de IFN-γ que es funcional y puede desempeñar un papel en la patogénesis de la enfermedad y/o la evasión inmunitaria.